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inglés al portugués: Pantothenate Kinase de M. tuberculosis: dupla especificidade de substrato e alterações incomuns nas localizações de ligantes General field: Ciencias Detailed field: Biología (biotecnología/química, microbiología)
Texto de origen - inglés Kinetic measurements of enzyme activity indicate that type I pantothenate kinase from Mycobacterium tuberculosis has dual substrate specificity for ATP and GTP, unlike the enzyme from Escherichia coli, which shows a higher specificity for ATP. A molecular explanation for the difference in the specificities of the two homologous enzymes is provided by the crystal structures of the complexes of the M. tuberculosis enzyme with (1) GMPPCP and pantothenate, (2) GDP and phosphopantothenate, (3) GDP, (4) GDP and pantothenate, (5) AMPPCP, and (6) GMPPCP, reported here, and the structures of the complexes of the two enzymes involving coenzyme A and different adenyl nucleotides reported earlier. The explanation is substantially based on two critical substitutions in the amino acid sequence and the local conformational change resulting from them. The structures also provide a rationale for the movement of ligands during the action of the mycobacterial enzyme. Dual specificity of the type exhibited by this enzyme is rare. The change in locations of ligands during action, observed in the case of the M. tuberculosis enzyme, is unusual, so is the striking difference between two homologous enzymes in the geometry of the binding site, locations of ligands, and specificity. Furthermore, the dual specificity of the mycobacterial enzymeappears to have been caused by a biological necessity.
Traducción - portugués As medidas cinéticas da atividade enzimática indicam que a pantotenato quinase do tipo I de Mycobacterium tuberculosis possui dupla especificidade de substrato para ATP e GTP, diferentemente da enzima de Escherichia coli, que mostra uma maior especificidade para ATP. Uma explicação molecular para a diferença nas especificidades das duas enzimas homólogas é fornecida pelas estruturas cristalográficas dos complexos da enzima de M. tuberculosis com (1) GMPPCP e pantotenato, (2) GDP e fosfopantotenato, (3) GDP, (4) GDP e pantotenato, (5) AMPPCP e (6) GMPPCP, descritos neste estudo, e as estruturas dos complexos das duas enzimas em conjunto com a coenzima A e diferentes nucleotídeos de adenina relatados anteriormente. A explicação é substancialmente baseada em duas substituições críticas na sequência de aminoácidos e na alteração conformacional local resultante delas. As estruturas também fornecem uma justificativa para o movimento de ligantes durante a ação da enzima micobacteriana. A especificidade dupla do tipo exibido por esta enzima é rara. A mudança na localização dos ligantes durante a ação, observada no caso da enzima M. tuberculosis, é incomum, assim como a diferença marcante entre duas enzimas homólogas na geometria do local de ligação, localização dos ligantes e especificidade. Além disso, a dupla especificidade da enzima micobacteriana parece ter sido causada por uma necessidade biológica.
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